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目的 运用荧光和紫外光谱法,在不同的温度下去探讨头孢尼西钠(CS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法 用Stern-Volmer、Lineweaver-Burk和双对数方程计算了速率常数(Kq)、猝灭常数(Ksv)、静态荧光猝灭缔合常数(KLB)、结合位点数(n)和有效结合常数(Kb).结果 CS能结合BSA.由于生成CS-BSA复合物,头孢尼西钠对BSA的猝灭是静态猝灭机制.热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为静电作用力.BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近.有药物负协同作用.同步荧光光谱法表明CS能改变BSA的色氨酸和酪氨酸残基的微环境.结论 CS与BSA发生了静态相互作用,有一个结合位点,为CS的临床研究提供重要的参考依据.

作者:刘里;李艳芳;成飞翔

来源:安徽医科大学学报 2017 年 52卷 1期

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作者:
刘里;李艳芳;成飞翔
来源:
安徽医科大学学报 2017 年 52卷 1期
标签:
头孢尼西钠 荧光 猝灭 相互作用 牛血清白蛋白 cefonicid sodium fluorescence quenching interaction bovine serum albumin
目的 运用荧光和紫外光谱法,在不同的温度下去探讨头孢尼西钠(CS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法 用Stern-Volmer、Lineweaver-Burk和双对数方程计算了速率常数(Kq)、猝灭常数(Ksv)、静态荧光猝灭缔合常数(KLB)、结合位点数(n)和有效结合常数(Kb).结果 CS能结合BSA.由于生成CS-BSA复合物,头孢尼西钠对BSA的猝灭是静态猝灭机制.热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为静电作用力.BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近.有药物负协同作用.同步荧光光谱法表明CS能改变BSA的色氨酸和酪氨酸残基的微环境.结论 CS与BSA发生了静态相互作用,有一个结合位点,为CS的临床研究提供重要的参考依据.