在真核生物和原核生物的生物膜上都存在由同种受体蛋白相互连接在一起形成的紧密二维排列.最近的模型计算表明这种排列方式可能是一种新型信号转导机制的结构基础,相邻受体可通过功能上的耦联优化信号处理性能.Ryanodine受体(ryanodine receptor,RyR)/钙释放通道通常在肌肉的肌浆网膜上形成二维晶格排列,该蛋白成为研究受体二维排列及其生理功能的一个很好的模型.本文综述了近几年在RyR相互作用及其二维排列工作模式和生理功能研究方面的进展,着重介绍了我们实验室利用新方法对RyR相互作用及其调控进行的研究工作.我们研究中发现了RyR功能状态对其相互作用的调控,本文对据此提出的RyR二维排列的"动态耦联模型"及其可能的生理功能进行了详细讨论.
作者：胡晓芳；朱培闳；胡钧
来源：生理学报 2006 年 58卷 4期
