Alzheimer氏病(AD)是一种发生于老年人群的原发性退行性脑病,其特征性病变为细胞内神经纤维缠绕(NFT)及细胞外老年斑(SP).构成SP的主要成分β淀粉样多肽(βA)为一由淀粉样前体蛋白(APP)剪切而来的分子质量约为4 ku的多肽,其神经毒性可能由其氧化作用和在脂质双层中形成的Ca2+通道所致.APP的功能目前尚未完全明了,可能具有促进细胞粘附、维护突触膜稳定性等功能.APP主要通过两种途径进行加工修饰:一为分泌途径,由一些假定的分泌酶催化;另一为胞内体-溶酶体途径.在形成SP的βA中,较长者比短者更易聚集,因此一些APP突变由于能够释放出更多的较长的βA或者使较短的βA生成量增加而致发家族性AD.一些可能在APP的代谢中起着重要作用的因素,如早衰蛋白的突变,也可通过增加βA的生成量而致发AD.
作者：陈培利；童坦君；张宗玉
来源：生物化学与生物物理进展 1999 年 2期
