将源于白囊耙齿菌(Irpex lacteus)的一种锰过氧化物酶(manganese peroxidase,MnP)基因进行密码子优化后连接于表达载体pET-28a,并在E.coli BL21中表达,重组锰过氧化物酶经镍离子亲和层析分离得到纯酶,其分子质量和比酶活分别为43 ku和24 U/mg.酶学性质研究表明,重组锰过氧化物酶的最适反应温度为40℃,最适反应pH值为3.0,且该重组酶在20℃ ～50℃、pH 2.5～3.5范围内稳定性较好.当添加的金属离子浓度为10 mmol/L,Na+、Ca2+和Mg2+对重组酶酶活有促进作用;当添加的金属离子浓度为5 mmol/L时,除Ca2+外,其他金属离子均能抑制重组酶的活力;Fe2+、Cu2+在10、5和1 mmol/L离子浓度下均对重组酶有明显的抑制作用.重组锰过氧化物酶在48 h内可以有效降解玉米秸秆中35.8％及麸皮中27.3％的木质素,降解效果显著.
作者：崔周磊；王洪成；武俊明；陈华友
来源：生物学杂志 2020 年 37卷 6期
