目的:研究抑制剂利托那韦与HIV-1蛋白酶相互作用的分子识别机制.方法:利用HIV-1蛋白酶与利托那韦晶体结构复合物和HIV-1蛋白酶晶体结构进行4 ns的分子动力学模拟.结果:利托那韦对HIV-1蛋白酶骨架运动影响不大,与HIV-1蛋白酶Ile50、Asp128和Asp129形成稳定氢键作用.利托那韦与Asp25、Ala28、Asp29、Gly49、Ile50、Asp124、Asp128、Asp129、Gly148、Ile 149、Val181和Ile183总相互作用能均较大.结论:HIV-1蛋白酶通过上述12个残基的非价键作用对利托那韦进行生物识别.
作者：谢宪斌；王润玲；程先超；刘桂友
来源：天津医科大学学报 2012 年 18卷 3期
