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[目的]利用大肠杆菌表达系统制备人乳头瘤病毒11型病毒样颗粒(HPV11 VLPs),并对其免疫原性和所诱导中和抗体的型交叉反应性进行研究.[方法]在大肠杆菌ER2566中非融合表达HPV11-L1蛋白,并通过离子交换层析,疏水相互作用层析其进行纯化.纯化后的HPV11-L1经体外组装形成病毒样颗粒,通过动态光散射,透射电镜检测其形态,并通过多种HPV型别假病毒中和实验评价HFV11 VLIPs的免疫原性及型交叉反应性.[结果]HPV11-L1蛋白在大肠杆菌中可以以可溶形式表达.经过硫酸铵沉淀、离子交换和疏水相互作用色谱纯化,目的蛋白纯度能够达到95

作者:杨春燕;李少伟;王晋;魏雯希;黄博;庄玉娣;李仲艺;潘晖榕;张军;夏宁邵

来源:微生物学报 2009 年 49卷 11期

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杨春燕;李少伟;王晋;魏雯希;黄博;庄玉娣;李仲艺;潘晖榕;张军;夏宁邵
来源:
微生物学报 2009 年 49卷 11期
标签:
人乳头瘤病毒11型 大肠杆菌表达系统 病毒样颗粒 免疫原性 型交叉中和 human papillomavirus type 11 Escherichia coli virus-like particle immunogenicity cross neutralization
[目的]利用大肠杆菌表达系统制备人乳头瘤病毒11型病毒样颗粒(HPV11 VLPs),并对其免疫原性和所诱导中和抗体的型交叉反应性进行研究.[方法]在大肠杆菌ER2566中非融合表达HPV11-L1蛋白,并通过离子交换层析,疏水相互作用层析其进行纯化.纯化后的HPV11-L1经体外组装形成病毒样颗粒,通过动态光散射,透射电镜检测其形态,并通过多种HPV型别假病毒中和实验评价HFV11 VLIPs的免疫原性及型交叉反应性.[结果]HPV11-L1蛋白在大肠杆菌中可以以可溶形式表达.经过硫酸铵沉淀、离子交换和疏水相互作用色谱纯化,目的蛋白纯度能够达到95