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以获得大量青霉素酶并将其用于分解牛奶中残留青霉素为目的,通过PCR方法从蜡样芽孢杆菌ATCC10987基因组中获得了青霉素酶基因,将该基因克隆至表达载体pET28a(+)中,并转化到E. coli BL21中;在IPTG诱导下对目的蛋白进行SDS-PAGE和酶活分析,结果显示最大酶活力可达到480.0 U/mL;利用Ni2+亲合层析柱纯化目的蛋白,纯化后的目的蛋白纯度超过90

作者:赵洪坤;杜连祥;李玉;王晓娟;路福平

来源:微生物学通报 2008 年 35卷 6期

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作者:
赵洪坤;杜连祥;李玉;王晓娟;路福平
来源:
微生物学通报 2008 年 35卷 6期
标签:
青霉素酶 异源表达 纯化 固定化青霉素酶
以获得大量青霉素酶并将其用于分解牛奶中残留青霉素为目的,通过PCR方法从蜡样芽孢杆菌ATCC10987基因组中获得了青霉素酶基因,将该基因克隆至表达载体pET28a(+)中,并转化到E. coli BL21中;在IPTG诱导下对目的蛋白进行SDS-PAGE和酶活分析,结果显示最大酶活力可达到480.0 U/mL;利用Ni2+亲合层析柱纯化目的蛋白,纯化后的目的蛋白纯度超过90