目的构建幽门螺杆菌空泡毒素(VacA)毒性片段和细胞毒素相关蛋白(CagA)的融合基因(vlc),在原核细胞中表达,为Hp双价融合蛋白候选疫苗的研究提供材料.方法用Gene SOEing技术将vacA毒性亚单位片段(v)与cagA保守片段(c)用疏水性多肽接头 (Gly4Ser)3进行拼接,构建融合基因vlc,将vlc定向插入原核表达质粒pQE30,经DNA测序分析确认后,转化E.coli DH5a,IPTG诱导表达,Western blot分析其抗原性.结果 DNA序列分析表明融合基因的连接顺序、方向正确,有一个碱基发生了无义突变.工程菌诱导后可表达相对分子量为58×103的融合蛋白,与预期分子量一致,约占菌体总蛋白的8
作者：林珊珊；杨致邦；刘淼；吴利先
来源：中国人兽共患病杂志 2004 年 20卷 12期
