目的研究不同诱导分化剂单独或与热休克联合作用下,K562细胞JWA蛋白表达的特点和规律,探讨JWA与热休克蛋白70(Hsp70)表达的关系以及可能涉及的信号调节机制.方法建立诱导K562细胞定向分化以及和热休克联合作用的实验模型,用Western blot方法检测JWA、Hsp70、热休克转录因子1(HSF1)、HSF2等蛋白表达.结果 (1)佛波酯(TPA,100、200ng/ml)或阿霉素(adri-amycin,4×10-8mol/L)处理细胞48 h后,再热休克(42℃)处理2 h,JWA和Hsp70蛋白表达均增加;而氯化高铁血红素(hemin,3×10-5mol/L,48 h)、阿糖胞苷(Ara-C,80 ng/ml,48 h)和三氧化二砷(As2O3,1×10-6mol/L,48 h)处理后再热休克处理细胞2 h,则JWA和Hsp70蛋白表达均下调;全反式维A酸(ATRA,1×10 mol/L,48 h)处理细胞后,再热休克处理,则JWA和Hsp70蛋白表达无明显变化.(2)不同诱导分化剂处理K562细胞后再热休克处理,HSF1和HSF2表达变化均不明显.结论 JWA不但参与K562细胞的诱导分化调节,也参与细胞对热应激的调节,JWA可能是多种化学诱导分化剂和热休克的共同靶基因.诱导K562细胞分化过程中,Hsp70的表达不需要热休克转录因子介导,JWA可能是一种与Hsp70信号通路平行的新的信号分子.我们的实验结果首次证明JWA参与K562细胞对热应激的应答反应机制,但是,JWA表达与HSF1或

作者：茆文革；李爱萍；叶健；黄曙；李爱群；周建伟

来源：中华劳动卫生职业病杂志 2004 年 22卷 1期