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目的研究一株新制备的抗人血小板第4因子(PF4)单克隆抗体(mAb)SZ-95的抗原表位和对PF4结合肝素功能的影响.方法通过间接ELISA、Western blot以及肝素-PF4复合物ELISA研究SZ-95所识别的抗原决定簇和其对PF4生物学功能的影响.结果这株特异性识别人PF4的mAb不识别与PF4高度同源的β-血小板球蛋白(β-TG),以及包括PF4分子中部大部分β折叠的合成多肽(P34-58).并且,抗体结合肝素-PF4复合物的数量随复合物中的肝素量增加而减少.结论我们推测SZ-95识别的抗原表位可能位于人PF4N末端的可变区域或者C末端α螺旋.并且mAb结合肝素-PF4复合物的肝素剂量依赖性改变,说明SZ-95识别的抗原表位与肝素与PF4的结合位点有关,可能影响PF4中和肝素的功能,有助于PF4结构和功能的进一步研究.

作者:许卫东;赵益明;何杨;李佩霞;阮长耿

来源:细胞与分子免疫学杂志 2002 年 18卷 2期

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作者:
许卫东;赵益明;何杨;李佩霞;阮长耿
来源:
细胞与分子免疫学杂志 2002 年 18卷 2期
标签:
血小板第4因子 单克隆抗体 β-血小板球蛋白 肝素
目的研究一株新制备的抗人血小板第4因子(PF4)单克隆抗体(mAb)SZ-95的抗原表位和对PF4结合肝素功能的影响.方法通过间接ELISA、Western blot以及肝素-PF4复合物ELISA研究SZ-95所识别的抗原决定簇和其对PF4生物学功能的影响.结果这株特异性识别人PF4的mAb不识别与PF4高度同源的β-血小板球蛋白(β-TG),以及包括PF4分子中部大部分β折叠的合成多肽(P34-58).并且,抗体结合肝素-PF4复合物的数量随复合物中的肝素量增加而减少.结论我们推测SZ-95识别的抗原表位可能位于人PF4N末端的可变区域或者C末端α螺旋.并且mAb结合肝素-PF4复合物的肝素剂量依赖性改变,说明SZ-95识别的抗原表位与肝素与PF4的结合位点有关,可能影响PF4中和肝素的功能,有助于PF4结构和功能的进一步研究.