从意蜂Apis mellifera工蜂体内分离提纯酸性磷酸酶(ACPase,EC3.1.3.2),并对其性质进行了研究.将工蜂酸性磷酸酶的初提物经分段盐析、DEAE-Sepharose FF离子交换层析及Sephdex G-200凝胶过滤等纯化步骤,得到经聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一蛋白区带的酶液.提纯倍数为77.24,酶液比活力为16.22 U/mg(对硝基苯磷酸二钠作底物).利用凝胶过滤法测定酶的相对分子质量为135 kD,SDS-PAGE测定酶的亚基相对分子质量为63.1 kD.酶的等电点为4.46和4.79.非还原/还原(NR/R)单向、双向SDS-PAGE显示酶分子含有链内二硫键.对二级结构圆二色谱分析显示,酶分子中α-螺旋占13.84
作者：江琰；刘克武；雷远成；宋贤丽
来源：昆虫学报 2004 年 47卷 3期
