用基因重组方法制备人类β-淀粉样蛋白前体(APP)N端融合蛋白APP28～123,应用荧光光谱和圆二色谱技术观测GM1对APP28～123构象的影响.结果表明:APP28～123与GM1水溶液和含GM1的脂质体孵育后,其荧光强度明显增强,最大发射峰位蓝移20 nm;APP28～123在溶液中的二级结构以α螺旋为主,峰位在208 nm和222 nm,而APP28～123与PC/GM1脂质体或GM1水溶液孵育后,其二级结构虽以α螺旋为主,但摩尔椭圆度(θ)值明显增强. 以上结果表明GM1改变了APP28～123二级结构,提示GM1引起APP分子构象的改变,可能影响APP分子正常生理功能和跨膜转运过程.
作者：丁吉新；沙印林；阮燕；朱忠军；黄力新；耿慧敏；聂松青；张岱
来源：生物化学与生物物理进展 2003 年 30卷 1期
