目的:在毕赤酵母中融合表达人骨保护素(OPG)片段OPG179与人血清白蛋白(HSA).方法:通过RT-PCR扩增获得OPG179基因,构建表达质粒pHILD2-rhOPG179-HSA,转化至毕赤酵母菌中进行表达、纯化,对分泌表达产物进行SDS-PAGE及Western印迹检测.结果:酶切鉴定与测序结果显示重组表达质粒pHILD2-rhOPG179-HSA正确;经Western印迹检测,融合蛋白rhOPG179-HSA的相对分子质量约为97x103,符合预期值;rhHSA-OPG179在毕赤酵母中的表达量约为80 mg/L.结论:表达并纯化制备了重组骨保护素片段与人血清白蛋白的融合蛋白,为后续的生物学活性研究奠定了一定的基础.
作者：刘俊丽；刘波；宋淑军；司少艳；谭小青；吴军；景青萍；张建中
来源：生物技术通讯 2011 年 22卷 1期
