目的:对裂谷热病毒截短型Gc蛋白进行真核表达与纯化,并鉴定其免疫反应性.方法:在截短型Gc蛋白的基因5'和3'端分别添加tPA信号肽和StrepⅡ-tag,再将其克隆到真核表达载体pCAGGs中,转染Expi293F细胞进行真核表达;用StrepTrap亲和层析柱纯化,ELISA检测该蛋白与特异抗体的免疫反应性.结果:截短型Gc蛋白在Ex-pi293F细胞培养上清中获得表达,经纯化后得到的Gc蛋白浓度为0.7 mg/mL;该蛋白与针对Gc蛋白特异的单克隆抗体特异性结合.结论:截短型Gc蛋白的表达与纯化为裂谷热病毒疫苗和中和抗体研究奠定了良好的基础.
作者：郝勐；张胜男；李建民；夏咸柱
来源：生物技术通讯 2019 年 30卷 5期
