Hsc70与auxilin蛋白组成的系统是Hsp70／Hsp40分子伴侣系统家族的一员，在热休克反应中发挥重要作用。本文为得出auxilin蛋白J结构域的关键氨基酸，首先采用由二硫键交联的Hsc70 R171C与auxilin D876C的复合物结晶结构作为初始模型，进行分子动力学模拟，通过比较平衡后的结合部位发现，将形成二硫键的氨基酸突变为原来的氨基酸结构在结合位点上与生化结果较为相近，之后利用此结构通过拉伸动力学模拟分析了auxilin蛋白J结构域与Hsc70的ATPase功能域的解离过程，并探讨了Hsc70与auxilin蛋白之间的相互作用力。结果表明位于HPD loop上的His874，Asp876，Thr879，螺旋Ⅲ上的Glu884，Asn895，Asp896，Ser899，Glu902，Asn903为关键氨基酸，这些数据符合之前核磁共振实验证实的 T抗原 J结构域的HPD基序和螺旋Ⅲ与Hsc70的ATPase功能域之间的相互作用。
作者：周雷；徐利楠；周小红；薛友林；李辉；宋有涛
来源：生物信息学 2014 年 2期
