目的:探讨纤维蛋白原(Fbg)B β链318～320 KGD结构是否为血小板膜糖蛋白GPⅡb/Ⅲa的配基及此结构在血小板止血和血栓形成功能中的作用.方法:采用Site-directed mutagenesis方法制备FbgBβEGS重组克隆,转染中国仓鼠卵细胞(CHO),体外表达变异纤维蛋白原,并进行血小板聚集和纤维蛋白凝块收缩实验.结果:变异Fbg和正常Fbg比较,血小板聚集率无明显差异,BβEGS Fbg使凝块收缩反应的启始时间明显延迟,凝块收缩速率高于正常Fbg,变异Fbg与正常Fbg凝块大小相似.结论:血小板聚集率不受EGS结构的影响,EGS结构使凝块收缩反应出现异常,Fbg B βKGD结构可能是与血小板膜GPⅡb/Ⅲa受体结合的配基,参与纤维蛋白凝块收缩反应.
作者：程津新；毛用敏；张燕杰；平立芳；崔让庄
来源：天津医药 2004 年 32卷 6期
