明确 SURFIN4．1蛋白氨基（ N）端在转运过程中的作用。通过恶性疟原虫转染筛选表达 SURF-IN42Myc-N-T-Cyt．1重组蛋白的MS822转染株；通过IFA和WesternBlot方法对比分析N端Myc标签对SURFIN4．1重组蛋白定位和可溶性影响；通过免疫共沉淀（ Co-IP）和质谱分析（ LC-MS／MS）方法，明确SURFIN4．1蛋白N端转运过程中的相互作用蛋白。成功筛选并获得表达SURFIN42Myc-N-T-Cyt．1重组蛋白的恶性疟原虫MS822转染株；SURFIN42Myc-N-T-Cyt．1与SURFINN-T-Cyt4．1的定位和可溶性无明显差异。Co-IP和LC-MS／MS结果显示，SURFIN4．1蛋白N端与茂氏点定位蛋白MAHRP1，PTEX复合体成员EXP2，棒状体蛋白RAP3，红细胞膜表面多种原虫蛋白及HSP60相互作用。结果表明，SURFIN4．1蛋白N端在转运过程中不水解，且N端Myc标签不影响蛋白可溶性和定位；SURFIN4．1蛋白N端与多种恶性疟致病性相关蛋白相互作用，提示SURFIN4．1蛋白作为红内期疫苗候选抗原研制靶位的可能性。
作者：梁怡凡；何洋；曹雅明；朱晓彤
来源：微生物学杂志 2016 年 36卷 6期
