为研究HSP27的磷酸化与其细胞内定位之间的关系,利用定点突变和DNA重组技术构建EGFP融合的HSP27野生型和第82位丝氨酸突变体的真核表达载体并转染NIH 3T3细胞,观察两者在静息状态和亚砷酸盐刺激下的细胞内定位情况.利用p38 MAPK特异性抑制剂SB203580预处理细胞后,观察对HSP27磷酸化和细胞内定位的影响.结果发现,野生型HSP27受到NaAsO2刺激后移位入核,而其突变体HSP27(S82A)不能入核.同时,SB203580的预处理使HSP27的磷酸化和NaAsO2诱导的移位入核都被阻断.这些结果表明,p38介导的HSP27磷酸化在其细胞内定位中具有重要作用.
作者：龚小卫；李涛；杨婷；李煜生；魏洁；邓鹏；姜勇
来源：中国生物化学与分子生物学报 2007 年 23卷 7期
