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目的 分析不同pH诱导重组人血白蛋白(Recombinant human serum albumin,rHSA)和血源人血白蛋白(Plasma-derived human serum albumin,pHSA)的构象变化.方法 在不同pH值条件下,分别经紫外和荧光光谱扫描分析rHSA与pHSA及3批rHSA的二阶导数谱及275 nm和295 nm激发波长下的荧光光谱.结果 rHSA与pHSA的最大吸收波长均为278 nm,二阶导数谱和荧光光谱均随pH值发生变化,趋势基本一致;3批rHSA的紫外和荧光光谱间无显著差异.结论 rHSA在不同pH值条件下的构象变化与pHSA基本一致,3批rHSA的构象具有良好的批间一致性.

作者:刘俊乐;魏敬双;程立均;杜威世;张世雄;王志明;贾茜

来源:中国生物制品学杂志 2010 年 23卷 7期

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作者:
刘俊乐;魏敬双;程立均;杜威世;张世雄;王志明;贾茜
来源:
中国生物制品学杂志 2010 年 23卷 7期
标签:
白蛋白类 蛋白质构象 pH 分光光度法,紫外线 荧光 光谱分析
目的 分析不同pH诱导重组人血白蛋白(Recombinant human serum albumin,rHSA)和血源人血白蛋白(Plasma-derived human serum albumin,pHSA)的构象变化.方法 在不同pH值条件下,分别经紫外和荧光光谱扫描分析rHSA与pHSA及3批rHSA的二阶导数谱及275 nm和295 nm激发波长下的荧光光谱.结果 rHSA与pHSA的最大吸收波长均为278 nm,二阶导数谱和荧光光谱均随pH值发生变化,趋势基本一致;3批rHSA的紫外和荧光光谱间无显著差异.结论 rHSA在不同pH值条件下的构象变化与pHSA基本一致,3批rHSA的构象具有良好的批间一致性.