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该文研究了戈米辛D与α-葡萄糖苷酶的相互作用.以PNPG作为底物测定戈米辛D的抑制率,戈米辛D的IC50为0.59 mmol·L-1,略高于阿卡波糖的IC50 1.95 mmol·L-1,其抑制类型为可逆非竞争性抑制,抑制常数Ki=4.026g·L-1.通过AutoDock Vina分子对接研究了戈米辛D与α-葡萄糖苷酶的结合模式,结果显示,戈米辛D与α-葡萄糖苷酶的结合能量值为-7.7 kcal·mol-1,优于阿卡波糖的能量值-6.6 kcal·mol-1,且戈米辛D作用的氨基酸残基数目超过了阿卡波糖.经紫外光谱分析,发现戈米辛D与α-葡萄糖苷酶结合之后改变了酶二级构象中的芳香族残基微环境,使其极性减小.

作者:张慧;吴媛媛;黄晨晔;张晓静;颜继忠

来源:中国中药杂志 2017 年 42卷 23期

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作者:
张慧;吴媛媛;黄晨晔;张晓静;颜继忠
来源:
中国中药杂志 2017 年 42卷 23期
标签:
戈米辛D α-葡萄糖苷酶 分子对接 抑制率 相互作用 gomizine D α-glucosidase molecular docking inhibition rate interaction
该文研究了戈米辛D与α-葡萄糖苷酶的相互作用.以PNPG作为底物测定戈米辛D的抑制率,戈米辛D的IC50为0.59 mmol·L-1,略高于阿卡波糖的IC50 1.95 mmol·L-1,其抑制类型为可逆非竞争性抑制,抑制常数Ki=4.026g·L-1.通过AutoDock Vina分子对接研究了戈米辛D与α-葡萄糖苷酶的结合模式,结果显示,戈米辛D与α-葡萄糖苷酶的结合能量值为-7.7 kcal·mol-1,优于阿卡波糖的能量值-6.6 kcal·mol-1,且戈米辛D作用的氨基酸残基数目超过了阿卡波糖.经紫外光谱分析,发现戈米辛D与α-葡萄糖苷酶结合之后改变了酶二级构象中的芳香族残基微环境,使其极性减小.