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目的 了解OmpA蛋白在不同型别淋球菌间的保守性,分析OmpA蛋白的B细胞抗原表位,并通过大肠杆菌表达系统获取其重组蛋白.方法 从Genebank数据库中获取不同型别淋球菌的OmpA蛋白氨基酸序列,利用ClustalX 2.1软件对序列保守性进行分析.利用DNASTAR软件预测分析OmpA蛋白B细胞抗原表位.构建ppSUMO-ompA重组表达载体,转化至大肠杆菌BL21(DE3)菌株中表达OmpA重组蛋白,以SDS-PAGE检测表达的重组蛋白.结果 OmpA蛋白在不同型别淋球菌菌株间保守性高达99.6%,OmpA蛋白抗原表位可能位于28-37、78-86、95-102、147-154、159-165、201-208、213-218等氨基酸区段.SDS-PAGE检测大肠杆菌中表达出OmpA蛋白,主要以包涵体形式存在.结论 成功构建ppSUMO-ompA重组表达载体,获得包涵体形式的OmpA蛋白,且OmpA蛋白可能是一种保守性较好的淋球菌蛋白疫苗候选分子.

作者:黄健;黄美容;骆诗露;肖质会;聂鑫;闵迅

来源:遵义医学院学报 2015 年 38卷 3期

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作者:
黄健;黄美容;骆诗露;肖质会;聂鑫;闵迅
来源:
遵义医学院学报 2015 年 38卷 3期
标签:
淋球菌 OmpA蛋白 原核表达 保守性 抗原表位
目的 了解OmpA蛋白在不同型别淋球菌间的保守性,分析OmpA蛋白的B细胞抗原表位,并通过大肠杆菌表达系统获取其重组蛋白.方法 从Genebank数据库中获取不同型别淋球菌的OmpA蛋白氨基酸序列,利用ClustalX 2.1软件对序列保守性进行分析.利用DNASTAR软件预测分析OmpA蛋白B细胞抗原表位.构建ppSUMO-ompA重组表达载体,转化至大肠杆菌BL21(DE3)菌株中表达OmpA重组蛋白,以SDS-PAGE检测表达的重组蛋白.结果 OmpA蛋白在不同型别淋球菌菌株间保守性高达99.6%,OmpA蛋白抗原表位可能位于28-37、78-86、95-102、147-154、159-165、201-208、213-218等氨基酸区段.SDS-PAGE检测大肠杆菌中表达出OmpA蛋白,主要以包涵体形式存在.结论 成功构建ppSUMO-ompA重组表达载体,获得包涵体形式的OmpA蛋白,且OmpA蛋白可能是一种保守性较好的淋球菌蛋白疫苗候选分子.