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分离纯化了由节杆菌所产的fI-半乳糖苷酶(EC 3.2.1.23)并研究了其酶学性质.以乳糖发酵培养基培养,离心收集茵体,超声破碎细胞得到粗酶液;采用硫酸铵沉淀、Phenyl-Sepharose疏水、DEAE-Sepharose离子交换和p-aminobelazyl-1-thio-β-galactopyranoside(PABTG)亲和层析方法进行酶的分离纯化,纯化倍数达到31.4;经SDS-PAGE检测分子量为30 kD.酶学性质的研究表明:该酶最适pH值为6.6,最适反应温度为37℃,pH在5.5~8.0,温度低于30℃时,相对酶活在1 h内保持在50

作者:李珍爱;唐蕾;毛忠贵;张建华;杨瑞金

来源:工业微生物 2011 年 41卷 5期

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作者:
李珍爱;唐蕾;毛忠贵;张建华;杨瑞金
来源:
工业微生物 2011 年 41卷 5期
标签:
节杆菌 β-半乳糖苷酶 分离纯化 酶学性质
分离纯化了由节杆菌所产的fI-半乳糖苷酶(EC 3.2.1.23)并研究了其酶学性质.以乳糖发酵培养基培养,离心收集茵体,超声破碎细胞得到粗酶液;采用硫酸铵沉淀、Phenyl-Sepharose疏水、DEAE-Sepharose离子交换和p-aminobelazyl-1-thio-β-galactopyranoside(PABTG)亲和层析方法进行酶的分离纯化,纯化倍数达到31.4;经SDS-PAGE检测分子量为30 kD.酶学性质的研究表明:该酶最适pH值为6.6,最适反应温度为37℃,pH在5.5~8.0,温度低于30℃时,相对酶活在1 h内保持在50