将本实验室已分离到的海刺参(Stichopusjaponicus)i型溶菌酶的基因(GenBank Accession No.EF036468)亚克隆进原核表达载体pET32a(+),构建重组质粒pET32a(+)一SjLys,转化至大肠杆菌BL2I(DE3)pLysS.阳性克隆子经诱导表达、亲和纯化和透析复性,得到了酶活力为19.2 U/mg的重组sjLys(rSjLys).并对rSjLys进行了抑菌谱测定.结果表明,rSjLys对革兰氏阳性菌和阴性菌均有抑制作用.尤其对常见的海洋致病菌副溶血孤菌和铜绿假单胞菌具有很强的抑菌活性.更为显著的结果是,rsjLys经100.C、40 rain加热处理后,失活的rsjLys对革兰氏阳性菌和阴性菌的抑菌能力高于rsjLys的9
作者：王秀霞；丛丽娜；王丹；杨西建；朱蓓薇
来源：生物工程学报 2009 年 25卷 2期
