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用多聚酶链反应 (PCR)扩增小鼠B细胞趋化因子(BLC) 基因片断并导入BamH1和Pst1两个酶切位点,插入到原核表达载体PQE30中,构建重组质粒pBLC-PQE30,并诱导相对分子量为10Kda的重组目的蛋白rBLC的表达,通过 Ni柱亲和层析纯化目的蛋白.双酶切和测序分析显示小鼠B细胞趋化因子片断正确插入原核表达载体PQE30中,重组蛋白Western blot分析显示出特异性条带.提示已通过基因工程方法获得并纯化了小鼠B细胞趋化因子重组蛋白.

作者:姜愚;文艳君;刘继彦;邹春华;田聆;魏于全

来源:生物医学工程学杂志 2004 年 21卷 2期

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作者:
姜愚;文艳君;刘继彦;邹春华;田聆;魏于全
来源:
生物医学工程学杂志 2004 年 21卷 2期
标签:
B细胞趋化因子 原核表达 纯化 重组蛋白
用多聚酶链反应 (PCR)扩增小鼠B细胞趋化因子(BLC) 基因片断并导入BamH1和Pst1两个酶切位点,插入到原核表达载体PQE30中,构建重组质粒pBLC-PQE30,并诱导相对分子量为10Kda的重组目的蛋白rBLC的表达,通过 Ni柱亲和层析纯化目的蛋白.双酶切和测序分析显示小鼠B细胞趋化因子片断正确插入原核表达载体PQE30中,重组蛋白Western blot分析显示出特异性条带.提示已通过基因工程方法获得并纯化了小鼠B细胞趋化因子重组蛋白.