目的:探讨p38丝裂原活化蛋白激酶(p38 MAPK)及其抑制剂SB203580在胰岛素调节葡萄糖转运子4(GLUT4)活性机制中的作用.方法:分别测定胰岛素和SB203580孵育条件下骨骼肌细胞p38 MAPK的磷酸化水平和活性;检测p38 MAPK或SB203580是否与GLUT4直接结合;并测定SB203580对光化学标记细胞膜上的GLUT4的影响.结果:与胰岛素孵育0min时相比,100 nmol/L胰岛素使p38MAPK磷酸化水平增加,最大值为0min时的(2.43±0.21)倍;胰岛素还使p38α和p38 β MAPK的活性分别增加了(10.13±0.48)和(7.92±2.17)倍;SB203580可抑制胰岛素的作用;p38 MAPK在体内不与GLUT4直接结合;SB203580仅抑制胰岛素刺激下的GLUT4光化学标记.结论:p38 MAPK或SB203580不直接与GLUT4结合;对SB203580敏感的分子参与了胰岛素调节GLUT4活性的作用.
作者：李敏；刘琳娟；姚智；牛文彦
来源：天津医药 2007 年 35卷 9期
