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目的:探讨PTD-BCR/ABL SH3融合蛋白对肝癌细胞株SMMC-7721的体外杀伤活性.方法:通过将PTD-BCR/ABL SH3融合蛋白与SMMC-7721细胞共培养,用免疫细胞化学染色的方法观察和检测PTD-BCR/ABL SH3融合蛋白进入细胞后的定位,MTT法检测蛋白对肝癌细胞的杀伤活性,电镜观察SMMC-7721肝癌细胞与PTD-BCR/ABLSH3融合蛋白共培养后超微结构变化.结果:PTD-BCR/ABL SH3融合蛋白进入SMMC-7721细胞株后主要分布在细胞核,少量分布于胞浆.融合蛋白对SMMC-7721细胞株的杀伤作用呈浓度依赖性,在所选蛋白浓度和观察时限内,当蛋白浓度≥0.14 mg/ml、共培养4h后,SMMC-7721细胞形态就出现改变,8 h后出现死亡细胞.电镜显示,PTDBCR/ABL SH3融合蛋白促使SMMC-7721细胞株凋亡.结论:PTD-BCR/ABL SH3融合蛋白能抑制SMMC-7721细胞株增殖,促进其凋亡,并改变其骨架结构.

作者:阴继凯;马庆久;梁英明;蒋姗姗;赖大年;武永忠

来源:外科理论与实践 2003 年 8卷 6期

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作者:
阴继凯;马庆久;梁英明;蒋姗姗;赖大年;武永忠
来源:
外科理论与实践 2003 年 8卷 6期
标签:
BCR/ABL 凋亡 肝细胞癌 介入治疗 蛋白转导结构域
目的:探讨PTD-BCR/ABL SH3融合蛋白对肝癌细胞株SMMC-7721的体外杀伤活性.方法:通过将PTD-BCR/ABL SH3融合蛋白与SMMC-7721细胞共培养,用免疫细胞化学染色的方法观察和检测PTD-BCR/ABL SH3融合蛋白进入细胞后的定位,MTT法检测蛋白对肝癌细胞的杀伤活性,电镜观察SMMC-7721肝癌细胞与PTD-BCR/ABLSH3融合蛋白共培养后超微结构变化.结果:PTD-BCR/ABL SH3融合蛋白进入SMMC-7721细胞株后主要分布在细胞核,少量分布于胞浆.融合蛋白对SMMC-7721细胞株的杀伤作用呈浓度依赖性,在所选蛋白浓度和观察时限内,当蛋白浓度≥0.14 mg/ml、共培养4h后,SMMC-7721细胞形态就出现改变,8 h后出现死亡细胞.电镜显示,PTDBCR/ABL SH3融合蛋白促使SMMC-7721细胞株凋亡.结论:PTD-BCR/ABL SH3融合蛋白能抑制SMMC-7721细胞株增殖,促进其凋亡,并改变其骨架结构.