目的 原核表达并纯化结核分枝杆菌早期分泌性蛋白ESAT-6.方法 将ESAT-6基因自pET-24b-ESAT-6质粒亚克隆至pGEX-3C载体中,构建重组表达质粒pGEX-ESAT-6,经酶切及测序鉴定正确后,分别转化大肠杆菌JM107和BL21(DE3),以不同浓度IPTG诱导表达,表达产物经GSH-Sepharose 4B亲和层析纯化.结果 所构建的重组表达质粒pGEX-ESAT-6经酶切及测序鉴定正确;重组融合蛋白在大肠杆菌JM107中的表达量较高,可达菌体总蛋白的24.2
作者:马姬;何巍;吴文鹃;孙迪;王佳凤
来源:中国生物制品学杂志 2010 年 23卷 3期