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目的证明大肠杆菌伴侣蛋白Skp可以诱导单核细胞和分叶核白细胞(PMN)产生趋化运动.方法分离提纯Skp,并通过分子质量测定和氨基端的氨基酸测序予以证实.使用S19核糖体蛋白和C5a的合成模拟肽链,进行受体拈抗试验.使用Skp的合成模拟肽链进行体外趋化实验分析其对白细胞的趋化作用.结果Skp对单核细胞和PMN具有趋化活性.其作用于C5a受体,也通过两步结合机制使受体活化.并推测Skp分子结构中-Gln83-Asp84-Arg85-及-Ser58-Asp59-Arg60-序列为可能的第二受体结合位点.结论C5a受体作为白细胞的趋化因子受体迄今为止被证明是两个内源性化学介质:C5a和S19核糖蛋白二聚体的受体.在此基础上,我们首次证明了大肠杆菌的伴侣蛋白Skp是一种来源于大肠杆菌的趋化因子.

作者:施磊;柳斌;关海霞;徐学庆

来源:中华微生物学和免疫学杂志 2005 年 25卷 12期

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作者:
施磊;柳斌;关海霞;徐学庆
来源:
中华微生物学和免疫学杂志 2005 年 25卷 12期
标签:
C5a受体 C5a S19核糖蛋白二聚体 白细胞趋化运动 Skp
目的证明大肠杆菌伴侣蛋白Skp可以诱导单核细胞和分叶核白细胞(PMN)产生趋化运动.方法分离提纯Skp,并通过分子质量测定和氨基端的氨基酸测序予以证实.使用S19核糖体蛋白和C5a的合成模拟肽链,进行受体拈抗试验.使用Skp的合成模拟肽链进行体外趋化实验分析其对白细胞的趋化作用.结果Skp对单核细胞和PMN具有趋化活性.其作用于C5a受体,也通过两步结合机制使受体活化.并推测Skp分子结构中-Gln83-Asp84-Arg85-及-Ser58-Asp59-Arg60-序列为可能的第二受体结合位点.结论C5a受体作为白细胞的趋化因子受体迄今为止被证明是两个内源性化学介质:C5a和S19核糖蛋白二聚体的受体.在此基础上,我们首次证明了大肠杆菌的伴侣蛋白Skp是一种来源于大肠杆菌的趋化因子.