本研究旨在探讨人类红细胞蛋白激酶C(protein kinase C,PKC)活性对标准型CD44分子表达及其亚细胞分布的影响.通过外源性底物对[γ-32P]-ATP的摄入量测定红细胞蛋白激酶C的活性;通过放射自显影法测定CD44分子的磷酸化;采用间接免疫荧光法观察CD44亚细胞分布;采用流式分析法测定CD44分子的表达.结果显示:PKC激活剂佛波酯(phorbol-myristate acetate,PMA)处理人红细胞30分钟时PKC活性达高峰,此时CD44的磷酸化水平最高,CD44分子表达也达到了峰值,与对照组比较差异有统计学意义(P<0.001).PKC活化导致CD44在细胞膜上聚集,而PKC则聚集在CD44处.Calphostin C能抑制PKC的上述作用.结论:PKC活化通过磷酸化作用上调CD44分子的表达,并导致CD44与PKC的同步移位与共分布.
作者：郝一文；程大也；陈进涛
来源：中国实验血液学杂志 2009 年 17卷 4期
