目的:研究盐酸比哌立登 (BH) 与人血清蛋白 (HSA) 的相互作用, 为阐明其在体外的代谢过程、作用机理提供理论依据.方法:本研究采用紫外-可见分光光度法、荧光光谱法、傅里叶变换红外光谱 (FTIR) 法及分子对接模拟等方法, 在不同温度下, 测定BH与HAS的紫外吸收光谱变化、结合常数、结合位点, 蛋白质二级结构变化和分子模拟对接情况.结果:在25℃时, BH与HSA的结合常数KA为2.71×103 L/mol, 结合位点数目是0.86;在37℃时, 结合常数KA为1.58×103 L/mol, 结合位点数目为0.82.BH使得HSA的荧光波长向短波长方向蓝移;BH可导致HSA的α-螺旋向无规卷曲的转变.结论:BH与HAS通过氢键和范德华力相互作用, 导致HSA酪氨酸残基周围内环境被破坏, 环境极性减弱, 疏水性增加, 同时还会导致HSA荧光静态猝灭.
作者：韩永光；安娜；闫蕊；李晓飞
来源：现代生物医学进展 2018 年 18卷 18期
