纳豆激酶(Nattokinase)作为一种新型溶解血栓的纤维蛋白溶解酶,有着广阔的市场前景和巨大的产业化潜力.本研究从枯草芽胞杆菌(Bacillus subtilis natto)发酵液中提取、纯化纳豆激酶,依次通过硫酸铵盐析、凝胶过滤层析和疏水层析方法纯化纳豆激酶,纯化倍数为5.2,纯化率为46.3％.纯化后的纳豆激酶经SDS-PAGE电泳显示相对分子量约为28 kDa,纤维蛋白平板法显示活性为4 580 IU/mg.但纳豆激酶在枯草芽胞杆菌发酵液中的含量较低,因此在原核表达载体大肠埃希菌(Escherichia coli)BL21(DE3)中克隆并高效表达了纳豆激酶基因,其纳豆激酶产量显著提高,但酶活相对降低.
作者：艾海新；张力；张新刚；陈思瑶；胡桓；魏洪运；蒙新睿；王天琦；赵健；刘宏生
来源：微生物学杂志 2017 年 37卷 1期
